Биология

Цитохромы. Простетическая группа цитохромов представлена железопорфиринами. Железопорфириновая группа (гем) в цитохромах прочно связана с бел­ком через атомы серы аминокислоты цистеина. Известно около 20 цитохромов, которые делят на четыре главных класса: а, Ь, с, d, отличающихся между собой природой простетической группы: цитохромы а содержат железоформилпорфирины, цитохромы b — железопротопорфирины, цитохромы d — железогидропорфирины. В каждую группу цитохромов входит по нескольку различающихся между собой ферментов. Роль цитохромов заключается в переносе электронов. Содержащееся в цитохромах железо способно к обратимым окислительно-вос­становительным реакциям. Воспринимая электрон, железо восстанавливается, теряя его, окисляется: Fe³⁺ ± е <-> Fe²⁺. В ЭТЦ митохондрий направление транспорта электронов определяется величиной окислительно-восстановительного потенциала цитохромов: цит.b —> цит.с1 —> цит.с —> цит.аа3 -> 02. Непосредствен­но с кислородом воздуха может реагировать только цитохромоксидаза (цитохром аа3), которая кроме железа содержит атомы меди.

Мультиэнзимные комплексы – катализируют последовательно 5 реакций, в результате которых происходит:

• декарбоксилирование субстрата и уменьшение его углеродной цепочки,
• дегидрирование и окисление продукта реакции в кислоту,
• превращение ее в активную форму – ацил-КоА (произносится ацил-коэнзим-А).

Например, окислительное  декарбоксилирование пирувата. При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется не альдегид, а кислота, причем в активной форме:

    пируват                                                                               ацетил-КоА

Аналогично действует α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс, или α -КГДК, только субстратом для этого комплекса будет α-кетоглутарат, а конечным продуктом сукцинил-КоА.

Современная функциональная классификация и номенклатура ферментов предложены Международной комиссией по ферментам в 1961 г. Согласно этой классификации все ферменты подразделяются на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные реакции, т.е. отнятия и присоединения (±) 2Н.
2. Трансферазы — катализируют реакции фосфорилирования субстратов с затратами или образованием АТФ; все реакции, в которых участвуют киназы, практически необратимы.
3. Гидролазы
4. Лиазы – катализируют реакции гидратации и дегидратации (± Н₂О).
5. Изомеразы — катализируют реакции взаимопревращения различных изомеров. Рассмотрим номенклатуру некоторых подклассов изомераз – мутаз, изомераз и эпимераз. Следует помнить, что все реакции, катализируемые изомеразами, обратимы.
6. Лигазы (синтетазы).

Каждый класс содержит несколько подклассов – в первом классе 17 классов, во втором  – 8, третьем – 11, четвертом – 7, пятом – 6 и шестом – 5 подклассов.

Каждый фермент имеет 4-значный код, который обозначает:

• первое число – номер класса, к которому относится данный фермент,
• второе число обозначает подкласс,
• третье число – номер подподкласса,
• четвертое – порядковый номер фермента в подподклассе.

Таким образом, КФ 2.7.1.1. означает, что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7 (перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является спиртовая группа). Последняя цифра фермента обозначает гексокиназу, или АТФ: D-гекзсозо-6-фосфотрансферазу, т.е. фермент, катализирующий перенос фосфата с АТФ на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении глюкозы.